Российские биологи, сотрудники Национального научного центра морской биологии им. А.В. Жирмунского ДВО РАН,  директор ННЦМБ ДВО РАН член-корреспондент акаждемии Игорь Долматов  и м.н.с. лаборатории сравнительной цитологии Владимир Нижниченко представили обзорное исследование, опубликованное в журнале Marine Drugs. Исследование посвящено молекулярному составу соединительной ткани (внеклеточному матриксу) иглокожих.

Результаты работы будут полезны для дальнейших исследований соединительной ткани иглокожих, и в частности, ее механических свойств. Изучение механических свойств соединительной ткани приведут к разработке новых материалов, которые могут найти своё применение, например в биомедицине.

Исследование посвящёно молекулярному составу соединительной ткани (внеклеточному матриксу) Иглокожих. В работе специалисты Центра изучили порядка 200 статей и впервые сравнили состав внеклеточного матрикса иглокожих и позвоночных. Известно, что иглокожие обладают уникальной среди животных способностью изменять механическую прочность соединительной ткани. Например, голотурии за счет этого могут придавать своему телу жесткое или, наоборот, мягкое состояние. Анализ геномов иглокожих показал, что соединительная ткань у этих беспозвоночных животных имеет довольно сложную организацию. Она включает в себя широкий спектр структурных белков внеклеточного матрикса, а также различные протеазы и их ингибиторы. Основу соединительной ткани составляют представители почти всех основных групп коллагенов, различных гликопротеинов и протеогликанов. Имеются ферменты синтеза структурных белков и их модификации полисахаридами. В этом отношении состав соединительной ткани иглокожих и позвоночных во многом сходен.

У иглокожих имеется несколько групп коллагенов, которые потенциально могут обладать различными свойствами и выполнять широкий спектр функций. В частности, фибрилл-образующие коллагены, вероятно, составляют основу внеклеточного матрикса. Другие типы коллагенов (FACIT и мультиплексины), подобно их гомологам у позвоночных, могут участвовать в формировании сети и придавать соединительной ткани различные свойства. Особенностью иглокожих является отсутствие у них эластина, формирующего, наряду с коллагенами, основу соединительной ткани у позвоночных. В этой связи большее значение приобретает другой структурный белок — фибриллин. Изучению его структуры и функций у иглокожих следует уделить больше внимания. У иглокожих имеется большое разнообразие протеиназ, среди которых идентифицированы сериновые, цистеиновые, аспарагиновые и металлопептидазы. Их активные центры имеют типичную структуру и способны расщеплять различные молекулы внеклеточного матрикса. Иглокожие также отличаются широким спектром ингибиторов протеиназ.

Учёные предположили, что сложная структура внеклеточного матрикса и разнообразие межмолекулярных взаимодействий, очевидно, объясняют сложность механизмов, ответственных за изменение механических свойств соединительной ткани иглокожих. Эти механизмы, вероятно, зависят не только от количества поперечных связей между молекулами, но и от состава соединительной ткани и свойств ее белков.

Источник: ННЦМБ ДВО РАН.