Академия

Макаров Александр Александрович

академик РАН

Телефоны

Адрес электронной почты

Академические должности

Должность

Организационная структура

Дата активности

Должность

член президиума РАН

Организационная структура

Должность

член бюро отделения

Организационная структура

Должность

член секции

Организационная структура

Должности в журналах

Должность

Журнал

Дата активности

Должность

главный редактор

Молекулярная биология

Телефон

(499)135-23-11

Профиль

Специалист в области биомедицины, биоинженерии и биотехнологии. Область научных интересов: физическая химия белков, белковая инженерия, молекулярные механизмы стабильности белков, передача сигнала в биологических системах в норме и патологии, противоопухолевые/противовирусные белки, нанобиотехнологии, молекулярный механизм болезни Альцгеймера.

А.А. Макаров – приглашенный профессор университетов Франции и США, научный советник Международного центра по генетической инженерии и биотехнологии ООН (Италия). Автор более 200 статей в peer review журналах (Web of Science). С 2003 г. директор Института молекулярной биологии им. В.А. Энгельгардта РАН (ИМБ РАН).
Под руководством А.А. Макарова была запатентована более чем в 10 странах и разработана до коммерческого применения первая в мире технология трехмерных биологических микрочипов, позволяющих исследовать любой биологический образец одновременно по многим параметрам. На основе биологических микрочипов созданы и зарегистрированы в Росздравнадзоре тест-системы для медицинской диагностики лекарственно-устойчивых форм возбудителя туберкулеза, гепатита С, онкологических заболеваний, для идентификации генотипа и определения вирулентных свойств вируса гриппа, установления личности по анализу ДНК и выявления источников аллергических заболеваний. Биочипы для идентификации лекарственно-устойчивых форм возбудителя туберкулеза применяются в противотуберкулезных центрах РФ федерального и областного значения, а также в лабораториях ФСИН России. Эти работы отмечены многочисленными российскими и зарубежными наградами.
А.А. Макарову принадлежат приоритетные исследования молекулярных механизмов стабильности белков, взаимосвязи между структурой и функциями белков, передачи сигнала в биологических системах в норме и при патологиях, белковых инструментов воздействия на злокачественные клетки. А.А. Макаров и сотрудники открыли третий основной тип локальной структуры в нефибриллярных белках и пептидах – левую спираль типа полипролин II, которая играет важную роль в белок-белковых и белок-нуклеиновых взаимодействиях. Охарактеризован новый класс микробных рибонуклеаз, избирательно подавляющих рост злокачественных новообразований. С использованием in silico, in vitro и in vivo подходов установлена роль синергии ионов цинка и структурного полиморфизма бета-амилоида в эволюции ключевого молекулярного процесса болезни Альцгеймера.
А.А. Макаровым за последние годы получено более 40 международных и отечественных грантов, включая грант РНФ на “Проведение исследований научными лабораториями”, он приглашался пленарным и симпозиальным докладчиком на более чем 40 конференций, выступал с лекциями в ведущих научных центрах США, Европы и Японии, неоднократно избирался ассоциированным профессором в университете Экс-Марсель (Франция), включая трехлетнюю позицию, выделяемую по конкурсу для наиболее известных зарубежных ученых, а также в Техасском A&M университете.
А.А. Макаров - один из основных разработчиков государственного научного проекта по изучению генома человека (1988-1989 гг.), являвшегося частью международной программы “Геном человека”
руководитель Программы ИМБ РАН на 2014-2018 гг. “Молекулярная биология для медицины будущего”, финансируемой по гранту РНФ для организаций. В возглавляемом им Институте достигнут существенный прогресс в исследованиях, направленных на решение важнейших задач в области иммунологии, увеличения продолжительности жизни, онкологии, а также создания новых лекарственных и диагностических средств для лечения социально значимых заболеваний.
Высокие научные достижения ИМБ РАН подтверждены рейтингом 2016 г. научной продуктивности на основании базы данных Scopus. Согласно критериям “SCIMAGO INSTITUTIONS RANKINGS” Институт занимает 11 место среди всех образовательных и научных российских институтов и университетов, четвертое место среди академических институтов и первое место среди институтов биологического направления (http://scimagoir.com/rankings.php?country=RUS).

Избранные статьи за период 2011-2017 гг.

1. Petrushanko I.Yu., Mitkevich V.A., Lakunina V.A., Anashkina A.A., Spirin P.V., Rubtsov P.M. Prassolov V.S., Bogdanov N.B., Hanggi P., Fuller W., Makarov A.A., Bogdanova A. (2017) Regulatory cysteines within actuator and nucleotide binding domain control hydrolytic and signaling function of Na,K-ATPase under hypoxic conditions. Redox Biology, accepted.
2. Barykin E.P., Mitkevich V.A., Kozin S.A., Makarov A.A. (2017) Amyloid β modification: a key to the sporadic Alzheimer’s disease? Frontiers in Genetics, accepted.
3. Dergousova E., Petrushanko I., Klimanova E., Mitkevich V.A., Ziganshin R., Lopina O.D., Makarov A.A. (2017) Effect of reduction of Cys-residues redox modifications in the Na,K-ATPase α-1 subunit on its activity. Biomolecules DOI: 10.3390/biom7010018.
4. Suprun E.V., Radko S.P., Khmeleva S.A., Mitkevich V.A., Archakov A.I., Makarov A.A., Shumyantseva V.V. (2017) Electrochemical oxidation of amyloid-beta peptide isoforms on carbon screen printed electrodes. Electrochemical Communications 75, 33-37.
5. Indeykina M., Kononikhin A., Popov I., Kostyukevich Yu., Kulikova A., Mitkevich V., Kozin S., Makarov A., Nikolaev E. (2016) Localization of zinc binding sites of Ab1-16 with English mutation during formation of monomers and dimers with zinc. Internat. J. Mass Spectrometry 409, 67-72.
6. Medvedev A.E., Buneeva O.A., Kopylov A.T., Mitkevich V.A., Kozin S.A., Zgoda V.G., Makarov A.A. (2016) Chemical modifications of amyloid-β(1-42) have a significant impact on the repertoire of brain amyloid-β(1-42) binding proteins. Biochimie 128-129, 55-58.
7. Morozov A.V., Kulikova A.A., Astakhova T.M., Mitkevich V.A., Burnysheva K.M., Adzhubei A.A., Erokhov P.A., Evgen’ev M.B., Sharova N.P., Karpov V.L., Makarov A.A. (2016) Amyloid-β increases activity of proteasomes capped with 19S and 11S regulators. Journal of Alzheimer's Disease 54,763-776.
8. Khmeleva S.A., Radko S.P., Kozin S.A., Kiseleva Y.Y., Mezentsev Yu.V., Mitkevich V.A., Kurbatov L.K., Ivanov A.S., Makarov A.A. (2016) Zinc-mediated binding of nucleic acids to amyloid-β aggregates: role of histidine residues. Journal of Alzheimer's Disease 54, 809-819.
9. Adzhubei A.A., Anashkina A.A, Makarov A.A. (2016) Left-handed polyproline-II helix revisited: proteins causing proteopathies J. Biomol. Struct. Dyn. DOI: 10.1080/07391102.2016.1229220.
10. Kozin S.A., Mitkevich V.A., Makarov A.A. (2016) Amyloid-β containing isoaspartate 7 as potential biomarker and drug target in Alzheimer’s disease. Mendeleev Commun. 26, 269-275.
11. Petrushanko I.Yu., Mitkevich V.A., Anashkina A.A., Adzhubei A.A., Burnysheva K.M., Kamanina Yu.V., Dergousova E.A., Lopina O.D., Ogunshola O.O., Bogdanova A.Yu., Makarov A.A. (2016) Direct interaction of beta-amyloid with Na,K-ATPase as a putative regulator of the enzyme function. Scientific Reports 6, 27738.
12. Petrushanko I.Yu., Lobachev V.M., Kononikhin A.S., Makarov A.A., Devred F., Kovacic H., Tsvetkov P.O. (2016) Oxidation of Ca2+-binding domain of NADPH oxidase 5 (NOX5): toward understanding the mechanism of inactivation of NOX5 by ROS. PLOS ONE, e0158726.
13. Mitkevich V.A., Petrushanko I.Yu., Poluektov Yu.M., Burnysheva K.M., Lakunina V.A., Anashkina A.A., Makarov A.A. (2016) Basal glutathionylation of Na,K-ATPase α subunit depends on redox status of cells during the enzyme biosynthesis. Oxidative Medicine and Cellular Longevity 2016, 9092328.
14. Kulikova A.A., Cheglakov I.B., Kukharsky M.S., Kozin S.A., Makarov A.A. (2016) Intracerebral injection of metal-binding domain of Aβ comprising the isomerized Asp7 increases the amyloid burden in transgenic mice. Neurotoxicity Research 29, 551-557.
15. Istrate A.N., Kozin S.A., Zhokhov S.S., Mantsyzov A.B., Kechko O.I., Pastore A., Makarov A.A., Polshakov V.I. (2016) Interplay of histidine residues of the Alzheimer's disease Aβ peptide governs its Zn-induced oligomerization. Scientific Reports 6, 21734.
16. Roman A., Devred F., Makarov A.A., Kubatiev A.A., Peyrot V., Tsvetkov P.O. (2016) Sequential binding of calcium ions to B-repeat domain of SdrD from Staphylococcus aureus. Canadian Journal of Microbiology 62, 123-129.
17. Mezentsev Y.V., Medvedev A.E., Kechko O.I., Makarov A.A., Ivanov A.S., Mantsyzov A.B., Kozin S.A. (2016) Zinc-induced heterodimer formation between metal-binding domains of intact and naturally modified amyloid-beta as a possible mechanism of amyloid seeding in Alzheimer's disease. J. Biomol. Struct. Dyn. 34, 2317-2326.
18. Yurinskaya M.M., Mitkevich V.A., Kozin S.A., Evgen’ev M.B., Makarov A.A., Vinokurov M.G. (2015) HSP70 protects human neuroblastoma cells from apoptosis and oxidative stress induced by amyloid peptide isoAsp7-Aβ(1-42). Cell Death & Disease 6, e1977.
19. Yurinskaya M., Zatsepina O.G., Vinokurov M.G., Bobkova N.V., Garbuz D.G., Morozov A.V., Kulikova D.A., Mitkevich V.A., Makarov A.A., Funikov S.Yu., Evgen'ev M.B. (2015) The fate of exogenous human HSP70 introduced into animal cells by different means. Current Drug Delivery 12, 524-532.
20. Kostyukevich Yu., Kononikhin A., Popov I., Indeykina M., Kozin S.A., Makarov A.A., Nikolaev E. (2015) Supermetallization of peptides and proteins during electrospray ionization. J. Mass Spectrometry 50, 1079-1087.
21. Klimanova E.A., Petrushanko I.Yu., Mitkevich V.A., Anashkina A.A., Orlov S.N., Makarov A.A., Lopina O.D. (2015) Binding of ouabain and marinobufagenin leads to different structural changes in Na,K-ATPase and depends on the enzyme conformation. FEBS Letters 589, 2668-2674.
22. Ivanov A.V., Smirnova O.A., Petrushanko I.Yu., Ivanova O.N., Karpenko I.L., Alekseeva E., Sominskaya I., Makarov A.A., Bartosch B., Kochetkov S.N., Isaguliants M.G. (2015) HCV core protein uses multiple mechanisms to induce oxidative stress in human hepatoma Huh7 cells. Viruses 7, 2745-2770.
23. Medvedev A., Buneeva O., Kopylov A., Gnedenko O., Ivanov A., Zgoda V., Makarov A.A. (2015) Amyloid-binding proteins: affinity based separation, proteomic identification and optical biosensor validation. Methods in Molecular Biology 1295, 465-477.
24. Mitkevich V.A., Ilinskaya O.N., Makarov A.A. (2015) Antitumor RNases: killer’s secrets. Cell Cycle 14, 931-932.
25. Suprun E.V., Zaryanov N.V., Radko S.P., Kulikova A.A., Kozin S.A., Makarov A.A., Archakov A.I., Shumyantseva V.V. (2015) Tyrosine based electrochemical analysis of amyloid-β fragment (1-16) binding to metal(II) ions. Electrochimica Acta 179, 93-99.
26. Kozin S.A., Kulikova A.A., Istrate A.N., Tsvetkov P.O., Zhokhov S.S., Mezentsev Y.V., Ivanov A.S., Polshakov V.I., Makarov A.A. (2015) The English (H6R) familial Alzheimer’s disease mutation facilitates zinc-induced dimerization of the amyloid-β metal-binding domain. Metallomics 7, 422-425.
27. Medvedev A.E., Buneeva O.A., Kopylov A.T., Gnedenko O.V., Medvedeva M.V., Kozin S.A., Ivanov A.S., Zgoda V.G., Makarov A.A. (2015) The effects of an endogenous non-peptide molecule isatin and hydrogen peroxide on proteomic profiling of rat brain amyloid-beta binding proteins: relevance to Alzheimer’s disease? Int. J. Mol. Sci. 16, 476-495.
28. Mitkevich V.A., Burnysheva K.M., Ilinskaya O.N., Pace C.N., Makarov A.A. (2014) Cytotoxicity of RNase Sa to the acute myeloid leukemia Kasumi-1 cells depends on the net charge. Oncoscience 1, 738-744.
29. Kulikova A.A., Tsvetkov P.O., Indeykina M.I., Popov I.A., Zhokhov S.S., Golovin A.V., Polshakov V.I., Kozin S.A., Nudler E., Makarov A.A. (2014) Phosphorylation of Ser8 promotes zinc-induced dimerization of amyloid-β metal-binding domain. Molecular BioSystems 10, 2590-2596.
30. Petrushanko I.Yu., Mitkevich V.A., Anashkina AA., Klimanova E.A., Dergousova E.A., Lopina O.D., Makarov A.A. (2014) Critical role of γ-phosphate in structural transition of Na,K-ATPase upon ATP binding. Scientific Reports 4, 5165.
31. Sen’kova A.V., Mironova N.L., Patutina O.A., Mitkevich V.A., Markov O.V., Petrushanko I.Y., Burnysheva K.M., Zenkova M.A., Makarov A.A. (2014) Ribonuclease binase decreases destructive changes of the liver and restores its regeneration potential in mouse lung carcinoma model. Biochimie 101, 256-259.
32. Ponomarenko N., Chatziefthimiou S.D., Kurkova I., Mokrushina Y., Stepanova A., Smirnov I., Avakyan M., Bobik T., Mitkevich V., Belogurov A. Jr, Fedorova O.S., Dubina M., Golovin A., Lamsin V., Friboulet A., Makarov A.A., Wilmanns M., Gabibov A. (2014) Role of κ→λ light-chain constant-domain switch in the structure and functionality of A17 reactibody. Acta Crystallogr. D. Biol. Crystallogr. D70, 708-719.
33. Mitkevich V.A., Petrushanko I.Yu., Yegorov Y.E., Simonenko O.V., Vishnyakova K.S., Kulikova P.O., Tsvetkov P.O., Makarov A.A., Kozin S.A. (2013) Isomerization of Asp7 leads to increased toxic effect of amyloid- β42 on human neuronal cells. Cell Death & Disease 4, e939.
34. Mironova N.L., Petrushanko I.Yu., Patutina O.A., Sen’kova A.V., Simonenko O.V., Mitkevich V.A., Markov O.V., Zenkova M.A., Makarov A.A. (2013) Ribonuclease binase inhibits primary tumor growth and metastases via apoptosis induction in tumor cells. Cell Cycle 12, 2120-2131.
35. Kozin S.A., Cheglakov I.B., Ovsepyan A.A., Telegin G.B., Tsvetkov P.O., Lisitsa A.V., Makarov A.A. (2013) Peripherally applied synthetic peptide isoAsp7-Aβ(1-42) triggers cerebral β-amyloidosis. Neurotoxicity Research 24, 370-376.
36. Khmeleva S.A., Mezentsev Yu.V., Kozin S.A., Tsvetkov P.O., Ivanov A.S., Bodoev N.V., Makarov A.A., Radko S.P. (2013) Zinc-induced interaction of the metal-binding domain of amyloid-β peptide with DNA. Journal of Alzheimer's Disease 36, 633-636.
37. Mitkevich V.A., Schulga A.A., Trofimov A.A., Dorovatovskii P.V., Goncharuk D.A., Tkach E.N., Makarov A.A., Polyakov K.M. (2013) Structure and functional studies of the ribonuclease binase Glu43Ala/Phe81Ala mutant. Acta Crystallogr. D. Biol. Crystallogr. D69, 991-996.
38. Adzhubei A.A., Sternberg M.J.E., Makarov A.A. (2013) Polyproline-II helix in proteins: structure and function. J. Mol. Biol. 425, 2100–2132.
39. Mitkevich V.A., Kretova O.V., Petrushanko I.Yu., Burnisheva K.M., Sosin D.V., Simonenko O.V., Ilinskaya O.N., Tchurikov N.A., Makarov A.A. (2013) Ribonuclease binase apoptotic signature in leukemia cells. Biochimie 95, 1344-1349.
40. Audran E., Dagher R., Gioria S., Tsvetkov P.O., Kulikova A.A., Didier B., Villa P., Makarov A.A., Kilhoffer M.C., Haiech J. (2013) A general framework to characterize inhibitors of calmodulin: use of calmodulin inhibitors to study the interaction between calmodulin and its calmodulin binding domains. Biochim. Biophys. Acta – Molecular Сell Research 1833, 1720-1731.
41. Mitkevich V.A., Shyp V., Petrushanko I.Yu., Soosaar A., Atkinson G.C., Tenson T., Makarov A.A., Hauryliuk V. (2012) GTPases IF2 and EF-G bind GDP and the SRL RNA in a mutually exclusive manner. Scientific Reports 2, 843.
42. Petrushanko I.Yu., Yakushev S., Mitkevich V.A., Kamanina Y.V., Ziganshin R.H., Meng X., Anashkina A.A., Makhro A., Lopina O.D., Gassmann M., Makarov A.A., Bogdanova A. (2012) S-glutathionylation of the Na,K-ATPase catalytic α subunit is a determinant of the enzyme redox-sensitivity. J. Biol. Chem. 287, 32195-32205.
43. Sergeeva O.V., Prokhorova I.V., Ordabaev Y., Tsvetkov P.O., Sergiev P.V., Bogdanov A.A., Makarov A.A., Dontsova O.A. (2012) Properties of small rRNA methyltransferase RsmD: mutational and kinetic study. RNA 18, 1178-1185.
44. Istrate A.N., Tsvetkov P.O., Mantsyzov A.B., Kulikova A.A., Kozin S.A., Makarov A.A., Polshakov V.I. (2012) NMR solution structure of rat Aβ(1-16): towards understanding the mechanism of rats’ resistance to Alzheimer’s disease. Biophysical J. 102, 136-143.
45. Tsvetkov P.O., Makarov A.A., Malesinski S., Peyrot V., Devred F. (2012) New insights into tau-microtubules interaction revealed by isothermal titration calorimetry. Biochimie 94, 916-919.
46. Mitkevich V.A., Petrushanko I.Yu., Spirin P.V., Fedorova T.V., Prassolov V.S., Ilinskaya O.N., Makarov A.A. (2011) Sensitivity of acute myeloid leukemia Kasumi-1 cells to binase toxic action depends on the expression of KIT and AML1-ETO oncogenes. Cell Cycle 10, 4090-4097.
47. Smirnov I., Carletti E., Kurkova I., Nachon F., Nicolet Y., Mitkevich V., Débat H., Avalle B., Belogurov A. Jr, Kuznetsov N., Reshetnyak A., Masson P., Tonevitsky A., Ponomarenko N., Makarov A.A., Friboulet A., Tramontano A., Gabibov A. (2011) Reactibodies: Coupling chemical reactivity and protein dynamics by kinetic selection. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 108, 15954-15959.
48. Reshetnikov R.V., Sponer J., Rassokhina O.I., Kopylov A.M., Tsvetkov P.O., Makarov A.A., Golovin A.V. (2011) Cation binding to 15-TBA quadruplex DNA is a multiple-pathway cation-dependent process. Nucleic Acids Res. 39, 9789-9802.
49. Archakov A., Aseev A., Bykov V., Grigoriev A., Govorun V., Ivanov V., Khlunov A., Lisitsa A., Mazurenko S., Makarov A., Sagdeev R., Skryabin K. (2011) Gene-centric view on the human proteome project: the example of the Russian roadmap for chromosome 18. Proteomics 11, 1853-1856.
50. Indeykina M.I., Popov I.A., Kozin S.A., Kononihin A.S., Kharibin O.N., Tsvetkov P.O., Archakov A.I., Makarov A.A., Nikolaev E.N. (2011) Capabilities of MS for analytical quantitative determination of the ratio of α- and βAsp7 isoforms of the amyloid-β peptide in binary mixtures. Analytical Chemistry 83, 3205-3210.
51. Kozin S.A., Mezentsev Y.V., Indeykina M.I., Kulikova A.A., Golovin A.V., Ivanov A.S., Tsvetkov P.O., Makarov A.A. (2011) Zinc-induced dimerization of the amyloid-β metal-binding domain 1-16 is mediated by residues 11-14. Molecular BioSystems 7, 1053-1055.
52. Osterman I.A., Sergiev P.V., Tsvetkov P.O., Makarov A.A., Bogdanov A.A., Dontsova O.A. (2011) Methylated 23S rRNA nucleotide m2G1835 of Escherichia coli ribosome facilitates subunit association. Biochimie 93, 725-729.

Место работы и должность

ВРИО директора, ФГБУН Институт молекулярной биологии им. В.А. Энгельгардта РАН

Награды

Орден Почета
Орден Александра Невского